Биофизика. (шпаргалка к экзамену)

Силы Ван-дер-Ваальса также обеспечивают запрет цис-конформации пептидной связи и устойчивость транс-конформации.

25.

Элементарные взаимодействия в белках. Водородные связи и гидрофобные взаимодействия. Их характеристика.

Элементарные взаимодействия в белках делятся на: Ковалентные связи, Координационные связи, Силы Ван-дер-Ваальса, Водородные связи и Гидрофобные взаимодействия.

1. Водородные связи.

Образуются между атомом водорода, ковалентно связанным с электроотрицательным атомом и другим электроотрицательным атомом. Водородная связь имеет электростатическую природу и связана с наличием парциальных зарядов на взаимодействующих атомах. Водородная связь направлена от донора(водород) к акцептору(атому O или N). Водород всегда выступает донором одной водородной связи, кислород может быть акцептором двух водородных связей.

В белках водородные связи образуются между отдельными группами аминокислотных остатков и между полярными АК и молекулами воды.

2. Гидрофобные взаимодействия.

Возникают между гидрофобными участками АК цепи. Неполярный участок препятствует образованию водородных связей между молекулами воды. Это приводит к уменьшению энтропии в системе и увеличению свободной энергии, так как происходит уменьшение числа степеней свободы у молекул воды, находящихся в контакте с неполярным участком. Далее происходит самопроизвольный процесс сближения гидрофобных участков для уменьшения поверхности их соприкосновения с молекулами воды. Таким образом, гидрофобные взаимодействия обусловлены эволюцией белка к стационарному состоянию с минимальной площадью контакта гидрофобной части с молекулами воды. В белках наиболее гидрофобные остатки образуют "гидрофобное ядро", окружённое гидрофильными остатками.

26.

Первичная структура белка. Пептидная связь и её свойства. Пространственная конфигурация полипептидной цепи. Факторы её определяющие. Карты Рамачандрана.

Первичная структура полипептидной цепи представлена последовательностью АК остатков, соединённых пептидными связями. Возможные конфигурации пептидной цепи прежде всего обусловлены плоским строением пептидной связи.

1. Валентные углы. Порядка 109°.

2. Двугранные углы поворота вокруг валентной связи

· ω – Угол внутри пептидной связи, наиболее стабилен и составляет около 179°.

· φ и ψ углы – Между Cα атомом и C или N пептидной связи.

· χ – Между Сα атомом и атомом боковой цепи.

В то время как валентные углы и ω угол достаточно постоянны, углы φ и ψ сильно отличаются и зависят от АК остатков, связанных пептидной связью, а также от прочих условий.

Для определения наиболее устойчивых значений этих углов и запрещённых конформаций были получены стерические карты Рамачандрана для разных АК. Расчёт карт Рамачандрана проводился из предположения об атомах, как твёрдых сферах с Ван-дер-ваальсовыми радиусами. Область разрешённых значений углов зависит в большой степени от размера радикала и от соседних АК, также свои ограничения накладывают и другие типы взаимодействий в белке.

27.

Вторичная структура белка. Типы вторичной структуры, их особенности. Образование вторичной структуры белка.

1. α-структура.